Un péptido está compuesto por una secuencia corta de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos.
La síntesis de péptidos es un campo activo en la química de proteínas y péptidos, que normalmente implica la adición secuencial de aminoácidos en un orden definido para formar la cadena peptídica mediante métodos químicos. Los principales métodos de síntesis son la síntesis en fase líquida y en fase sólida. En comparación con LPPS, SPPS tiene las ventajas de ser más rápido, más simple, con menos reacciones secundarias y mayores rendimientos.
Método SPPS estándar, que incluye estrategias Boc (bencilo) y Fmoc (tBu).
Estrategia Boc (bencilo)
En este enfoque de síntesis, se utilizan resinas de poliestireno clorometilado, hidroximetilado y p-metoxibencilo (PMA) como soportes sólidos. El grupo amino está protegido con t-butoxicarbonilo (Boc), mientras que los grupos de cadenas laterales de aminoácidos están protegidos con derivados de bencilo. El grupo Boc se elimina usando TFA puro o TFA en CH2Cl2 y, al final de la síntesis, los grupos protectores de las cadenas laterales y los enlaces péptido-resina se eliminan con un ácido fuerte como el ácido fluorhídrico anhidro (HF) o TFMSA.
Estrategia Fmoc (tBu)
En este enfoque de síntesis, se utilizan resina Wang, 2-resina de cloruro de clorotritilo, resina Rink amida-AM y resinas Rink amida-MBHA como soportes sólidos. El grupo -amino está protegido con 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc ), mientras que los grupos de cadenas laterales de aminoácidos están protegidos con grupos protectores lábiles a los ácidos. El grupo Fmoc se elimina usando piperidina al 20 % en DMF y, al final de la síntesis, los grupos protectores de las cadenas laterales y los enlaces péptido-resina se eliminan con TFA al 1 %-95 %. Fmoc SPPS es actualmente el método preferido para la síntesis de péptidos.