Los sustratos de péptidos juegan un papel crucial en varios campos de investigación bioquímica y biológica, incluidos los ensayos de actividad enzimática, el descubrimiento de fármacos y la proteómica. A menudo se llevan a cabo modificaciones de sustratos peptídicos para mejorar su estabilidad, especificidad y funcionalidad. Como proveedor de sustratos peptídicos, estoy bien, versado en las modificaciones comunes de los sustratos peptídicos, en los que explicaré en este blog.
1. Modificaciones químicas en el terminal N
El terminal N de un péptido es uno de los sitios más comunes para la modificación. Una de las modificaciones más simples y comunes es la acetilación. La acetilación implica la adición de un grupo acetilo al grupo amino N - terminal. Esta modificación tiene varias ventajas. En primer lugar, puede proteger el péptido de la degradación por las aminopeptidasas, que son enzimas que escinden péptidos del terminal N. Por ejemplo, en los experimentos de cultivo celular in vitro, los sustratos de péptidos acetilados son más estables y pueden mantener su integridad durante un período más largo, lo que garantiza resultados experimentales más confiables.
Otra modificación importante de N - terminal es la adición de un grupo fluorescente o cromogénico. Las etiquetas fluorescentes como el isotiocianato de fluoresceína (FITC) o la rodamina se pueden unir al terminal N. Estos péptidos marcados se usan ampliamente en los ensayos de actividad enzimática basada en fluorescencia. Cuando la enzima actúa sobre el sustrato péptido, la señal fluorescente cambia, lo que permite un monitoreo real de la reacción enzimática. Por ejemplo, en los ensayos de actividad de proteasa, se puede usar un sustrato de péptidos marcado con FITC para medir la actividad de la proteasa detectando el cambio en la intensidad de fluorescencia con el tiempo.
2. Modificaciones químicas en el terminal C
Similar al terminal N, el terminal C de un péptido también es un objetivo para la modificación. La amidación es una modificación de terminal C común. Al reemplazar el grupo carboxilo C - Terminal con un grupo de amida, el péptido se vuelve más resistente a las carboxipeptidasas, que escinden péptidos del terminal C. Los péptidos amidados a menudo son más estables en los sistemas biológicos y pueden haber mejorado las propiedades farmacocinéticas.
Además, el terminal C se puede modificar con varios grupos funcionales para aplicaciones específicas. Por ejemplo, la unión de un grupo de biotina en el terminal C permite una fácil purificación y detección del péptido. Los péptidos biotinilados se pueden capturar utilizando perlas con estreptavidina, que es una técnica común en los estudios de interacción de proteínas -péptidos. Esto permite a los investigadores aislar y analizar las proteínas que interactúan con alta especificidad.
3. Modificaciones de cadena lateral
Las cadenas laterales de aminoácidos en un sustrato peptídico también se pueden modificar. Una de las modificaciones de la cadena del lado más bien conocido es la fosforilación. La fosforilación se produce en los grupos hidroxilo de residuos de serina, treonina o tirosina. Los péptidos fosforilados son esenciales para estudiar proteínas quinasas y fosfatasas. Las proteínas quinasas agregan grupos de fosfato a residuos de aminoácidos específicos en proteínas, mientras que las fosfatasas los eliminan. Mediante el uso de sustratos de péptidos fosforilados, los investigadores pueden medir la actividad de estas enzimas y estudiar las vías de señalización involucradas en procesos dependientes de la fosforilación.
Otro tipo de modificación de la cadena lateral es la introducción de aminoácidos antinaturales. Los aminoácidos antinaturales pueden tener propiedades químicas y físicas únicas que no se encuentran en los aminoácidos naturales. Por ejemplo, se pueden usar algunos aminoácidos antinaturales para introducir una reactividad química específica o para imitar modificaciones posteriores a la traducción. La incorporación de aminoácidos antinaturales en sustratos péptidos puede ampliar el rango de aplicaciones y mejorar el rendimiento de los péptidos en varios ensayos.
4. Modificaciones de enlace cruzado
Las modificaciones de vinculación cruzada se utilizan para unir dos o más moléculas de péptidos juntas o para unir un péptido con otras moléculas como proteínas o ácidos nucleicos. Los enlazadores cruzados homobifuncionales se usan comúnmente para vincular dos grupos funcionales idénticos en diferentes péptidos o moléculas. Por ejemplo, el sububerato de desucinimidilo (DSS) es un enlazador cruzado homobifuncional que puede reaccionar con aminas primarias en los péptidos. Este enlace cruzado se puede usar para estudiar interacciones proteínas - péptidos o para crear polímeros basados en péptidos.
Los enlazadores cruzados heterobifuncionales, por otro lado, tienen dos grupos reactivos diferentes, lo que permite el vínculo específico de diferentes tipos de moléculas. Por ejemplo, se puede usar un grupo cruzado con un grupo reactivo de amina y un grupo reactivo de sulfhidrilo para vincular un péptido con una proteína que tiene un grupo de sulfhidrilo libre. Las modificaciones de vinculación cruzada también se pueden utilizar para crear conjugados peptídicos, que tienen aplicaciones potenciales en la administración de fármacos y la terapia dirigida.
5. Ejemplos de sustratos peptídicos modificados
Ofrecemos una amplia gama de sustratos peptídicos modificados. Por ejemplo,Mu-val-hph-fmkes un sustrato peptídico con modificaciones específicas. Está diseñado para su uso en ensayos de actividad de caspasa. Las modificaciones en este sustrato péptido mejoran su especificidad hacia las caspasas, lo que permite una medición precisa de la actividad de caspasa.
Z-Val-Phe-Choes otro sustrato péptido importante. Es un sustrato de péptido inhibidor de calpaína. Las modificaciones en este péptido lo convierten en un potente inhibidor de la calpaína, una proteasa importante involucrada en muchos procesos fisiológicos y patológicos. Al usar este sustrato de péptidos, los investigadores pueden estudiar el papel de la calpaína en varios sistemas biológicos y desarrollar fármacos potenciales dirigidos a la calpaína.
Inhibidor de Calpain XItambién es un producto valioso en nuestro catálogo. Tiene modificaciones específicas que lo convierten en un inhibidor altamente efectivo de Calpain. Este sustrato peptídico se puede usar en estudios in vitro e in vivo para investigar la función de la calpaína y desarrollar estrategias terapéuticas para enfermedades relacionadas con la calpaína.
6. Importancia de los sustratos de péptidos modificados en investigación e industria
Los sustratos peptídicos modificados son de gran importancia tanto en la investigación como en la industria. En el campo de la investigación, son herramientas esenciales para estudiar la función enzimática, las interacciones proteína - proteínas y las vías de señalización. Por ejemplo, en la investigación del cáncer, se pueden usar sustratos de péptidos modificados para estudiar la actividad de las proteasas que están involucradas en la invasión tumoral y la metástasis. Al comprender el papel de estas proteasas, los investigadores pueden desarrollar nuevos medicamentos contra el cáncer.
En la industria farmacéutica, los sustratos de péptidos modificados se utilizan en el descubrimiento y el desarrollo de fármacos. Se pueden usar como compuestos de plomo para el desarrollo de nuevos medicamentos o como sondas para detectar posibles candidatos a medicamentos. Por ejemplo, un sustrato de péptidos modificado que puede inhibir específicamente una enzima relacionada con la enfermedad puede optimizarse aún más para desarrollar un fármaco más potente y selectivo.
7. Conclusión y llamado a la acción
En conclusión, las modificaciones comunes de los sustratos péptidos incluyen N - terminal, C - terminal, lateral - cadena y modificaciones de enlace cruzado. Estas modificaciones mejoran la estabilidad, la especificidad y la funcionalidad de los sustratos de péptidos, lo que las convierte en herramientas indispensables en diversas aplicaciones de investigación e industriales. Como proveedor de sustratos peptídicos, estamos comprometidos a proporcionar sustratos peptídicos modificados de alta calidad para satisfacer las diversas necesidades de nuestros clientes.
Si está interesado en nuestros sustratos peptídicos o tiene alguna pregunta sobre las modificaciones de los péptidos, no dude en contactarnos para una mayor discusión y adquisiciones. Estamos más que felices de ayudarlo a encontrar los sustratos peptídicos más adecuados para sus proyectos de investigación o industriales.
Referencias
- Creighton, TE (1993). Proteínas: estructuras y principios moleculares. Wh Freeman y Company.
- Nelson, DL y Cox, MM (2008). Principios de Lehninger de bioquímica. Wh Freeman y Company.
- Walker, JM (2002). El manual de protocolos de proteínas. Humana Press.